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古代蛋白Reve新球網娛樂城al複雜血紅蛋白的簡單開始

大多數生物過程都是carri新娛樂城體驗金由多種蛋白質的複合物共同作用產生的功能。這些複雜的結構如何演化是現代生物學的一個大難題,因為它們通常使用複雜的分子界面粘在一起,而形成它們的中間形式卻無跡可尋。

現在,由芝加哥大學教授Joseph Thornton博士和研究生Arvind Pillai領導的國際研究人員團隊已經揭示,複雜性可以通過令人驚訝的簡單機制演變。該小組確定了進化的“缺失環節”,血紅蛋白是從簡單的前體進化而來的。他們發現,超過四億年前,僅用兩個突變就觸發了現代血紅蛋白的結構和功能的出現。

這項研究“血紅蛋白進化的複雜性起源”將在線發表在該雜誌上 性質。 5月20日,該團隊還包括德克薩斯農工大學,內布拉斯加州林肯大學和英國牛津大學的科學家。

每個血紅蛋白分子都是由兩個不同蛋白質的兩個副本組成的四部分蛋白質複合物,但是與它們最密切相關的蛋白質根本不會形成複合物。該團隊的策略是過去二十年來在桑頓實驗室中首創的,是一種分子時間旅行:使用統計和生化方法來重建和實驗表徵發發網-娛樂城在最早形式的血紅蛋白進化之前,過程中和之後,對古代蛋白質進行篩選。這使他們能夠鑑定出血紅蛋白進化過程中缺失的環節-一種由兩部分組成的複合體,由一個蛋白質的兩個副本組成,存在於人類和鯊魚的最後一個共同祖先之前。這種古老的由兩部分組成的複合體尚未具有現代血紅蛋白的任何關鍵特性,這些關鍵特性使其無法結合肺中的氧氣並將其輸送至大腦,肌肉和其他組織中的遙遠細胞。

通過將這種缺失的連接蛋白引入下一歷史間隔內發生的各種突變,他們發現蛋白表面僅有兩個突變觸發了四部分複合物的形成,並賦予了其氧結合功能的關鍵變化。

關於生物複雜性進化的傳統觀點(首先由查爾斯·達爾文提出,最近由理查德·道金斯闡述)是,複雜性是通過許多突變的漫長旅程逐漸增加的,每個突變都受到自然選擇的青睞,因為它會帶來很小的改捕 魚 達人 大陸善在功能和健身上。新的研究表明,至少在分子水平上,新的複雜形式可以很快地形成。

桑頓說:“當我們看到如此簡單的機制可以賦予如此復雜的特性時,我們被震撼了。” “這表明復雜性的跳躍可能在進化過程中突然發生,甚至偶然發生,從而產生了最終成為我們生物學必不可少的新分子實體。”

該項目始於生態與進化學系研究生Pillai與桑頓和他實驗室的博士後學者格奧爾格·霍奇伯格(Georg Hochberg)博士取得聯繫,當時他認為血紅蛋白可以作為測試案例,以觀察複雜分子在整個歷史中如何進化

皮萊說:“對血紅蛋白的結構和功能的研究比對其他任何分子都要多。” “但是關於它是如何在進化過程中產生的卻一無所知。這是一個很好的模型,因為血紅蛋白的成分是一個較大的蛋白質家族的一部分,在這個蛋白質家族中,最親近的親戚不形成複合物而是孤立地起作用。它們的歷史可以從它的現代後代911娛樂城 是表徵其特性的出色實驗室工具。”

桑頓說,皮萊的想法“很棒,它激發了阿文德和其他團隊的大量實驗工作。”關於血紅蛋白可能如何進化的猜測至少可以追溯到60年前,蛋白質生物化學的開創者Linus Pauling和Max Perutz,但是直到現在,還沒有辦法通過實驗研究這個問題。

對古代蛋白質原子結構的分析表明,這兩個突變是如何利用甚至更古老的特徵將中間的兩部分複合物組裝成四部分複合物的。突變在蛋白質表面引入了兩個變化,使它與另一個蛋白質的表面緊密結合,當被募集到新的相互作用中時,它們保持不變。這兩個表面的其他古代部分也只是偶然地粘在一起,從而為兩個新突變者觸發的相互作用增加了進一步的力量大發網離子。桑頓指出,那些較舊的元素,甚至是由兩部分組成的複合體本身,也一定是偶然存在的,而不是因為它們增強了保護作用。財神娛樂ein的最終結構或功能,因為它們在這些屬性出現之前就已經進化了。

也許最令人驚訝的結果是,兩個關鍵突變通過誘導線上 捕 魚 機四部分結構的形成,也觸發了複合物的氧結合功能的關鍵變化。血紅蛋白可以執行其生理功能,因為它對氧氣的親和力足以結合肺中的氧氣,但又足夠低,無法將其釋放到身體其他部位的組織中。它還能與氧合作結合捕魚達人交易:當四個成分之一吸收一個氧分子時,其他成分往往會做同樣的事情-並且這也發生在相反的方向上-因此整個複合物在招募方面變得更加有效氧氣並在適當的地方釋放。

血紅蛋白的古老前體-包括缺失的連接兩部分複合物-束縛氧太緊密且不合作,因此它們無法有效地發揮氧交換功能。研究人員發現,這兩個關鍵突變不僅賦予了四部分結構,而且賦予了血紅蛋白關鍵的氧結合特性。儘管突變發生在蛋白質表面的一部分上,而不是在其氧結合位點將復合物組裝在一起,但是這兩個區域是由在珠蛋白家族所有成員中發現的古老氨基酸串連接的。當由四部分組成的複合體組裝在一起時,這根線會移動,並且氧結合位點會以使其與氧的結合更鬆散的方式重塑。而且當血紅蛋白複合物的一種成分確實結合了氧時,細繩向後移動,使結合相鄰蛋白質的表面重新塑形,這也使鄰居也能更好地結合氧。這樣,當血紅蛋白的組裝能力首次進化時,複雜的功能特性立即表現為副作用。

桑頓說:“想像一下,這兩個突變是否從未發生過,或者它們當時利用的結構特徵當時還不存在。” “我們所知的血紅蛋白將不會進化,而依賴於有效氧氣傳輸的許多後續創新也不會進化,例如快速的新陳代謝以及比我們遠古海洋祖先長得更大,移動更快的能力。”

該研究報告將於(2020)。年5月20日在 性質。 網站,並於5月28日刊登在該期刊的印刷版上。與Pillai,Hochberg和Thornton一起的合著者包括芝加哥大學的研究生Carlos Cortez-Romero,德克薩斯農工大學的Liu Liu和Arthur Laganowsky,內布拉斯加州林肯大學的Anthony Signore和Jay F.Storz,以及Shane Chandler和Justin英國牛津大學的Benesch。

參考:Pillai等。 (2020)。血紅蛋白進化的複雜性起源。 性質。 DOI:https://doi.org/10.1038/s41586-020-2292-y。

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